Mengubah tonjolan pH dari zona bahaya

Anonim

Penyakit prion itu menakutkan, tak tersembuhkan, dan fatal. Mereka pertama kali menjadi terkenal ketika sapi menjadi terinfeksi oleh protein prion dan, pada gilirannya, orang yang terinfeksi. Semangat seputar penyakit sapi gila mengakibatkan AS melarang impor daging sapi dari Uni Eropa selama 15 tahun.

Penelitian baru yang dipimpin oleh Michigan State University dan diterbitkan dalam edisi terbaru dari Prosiding National Academy of Sciences , menawarkan harapan dengan menunjukkan bagaimana kita dapat mencegah prion dari agregasi atau tumbuh menjadi penyakit mematikan. Hasilnya juga menunjukkan bahwa antihistamin, astemizole, terbukti efektif dalam mengurangi agregasi prion.

Lisa Lapidus, profesor fisika dan astronomi MSU, telah memelopori teknik laser untuk memajukan penemuan medisnya. Pendekatan laser dua mengukur kecepatan di mana protein mengatur ulang sebelum mulai menggumpal, atau agregat-awal yang kritis dari banyak penyakit neurodegeneratif.

"Sementara metode transmisi prion sangat tidak biasa, proses penggumpalan protein cukup umum di sejumlah penyakit, seperti penyakit Alzheimer dan Parkinson, " kata Lapidus, yang menerbitkan makalah dengan Kinshuk Raj Srivastava, mantan rekan postdoctoral di MSU. "Kami telah menemukan bahwa ada 'kisaran tengah berbahaya, ' kecepatan yang protein individu mengatur ulang di mana penggumpalan terjadi paling cepat. Kami juga mampu menemukan cara untuk menabrak protein keluar dari zona bahaya dan mengurangi kemungkinan penggumpalan terjadi. "

Menabrak protein keluar dari zona bahaya dapat membantu memajukan penelitian tentang penyakit prion, seperti insomnia familial yang fatal dan kuru pada manusia, penyakit sapi gila, dan penyakit wasting kronis pada rusa.

Apa kesamaan penyakit prion ini, tim ini menemukan, adalah pengubah kecepatan utama pH. Menggunakan protein dari hamster, mamalia dengan riwayat menderita penyakit prion, tim menemukan bahwa rantai protein prion terkait mengkonfigurasi ulang secara perlahan pada pH netral, sehingga menghindari kecepatan menengah yang lengket.

Namun, pada pH rendah, para ilmuwan menemukan protein disusun kembali di kisaran tengah berbahaya, mengkonfirmasi bahwa prion tumbuh subur dan tumbuh ketika tingkat pH rendah. Untuk membuktikan lebih jauh, rejim tengah ini benar-benar berbahaya, mereka membandingkan kecepatan hamster pada pH rendah terhadap kelinci, hewan yang tidak mendapat penyakit prion. Prion kelinci jauh lebih cepat daripada hamster.

"Jika penataan ulang cepat, ketika dua rantai bersentuhan, mereka dapat mengatur ulang cukup cepat untuk menghindari interaksi yang mengarah pada penggumpalan, " kata Lapidus. "Ketika bergerak lambat, tidak ada rantai yang akan memiliki tambalan yang lengket. Tetapi ketika penyusunan ulang terjadi pada kecepatan yang sama dengan tabrakan acak antara dua protein, maka penggumpalan dapat terjadi lebih cepat."

Dengan mengambil satu langkah penelitian lebih lanjut, Lapidus dan timnya memutuskan untuk melihat apakah ada obat yang dapat memindahkan prion hamster keluar dari zona bahaya ini. Lapidus membuktikan bahwa astemizole efektif dalam mempercepat interaksi diri protein lebih jauh dan mencegah prion penggumpalan.

Astemizole pernah digunakan untuk mengobati alergi, tetapi itu ditarik dari pasar karena efek samping yang jarang tetapi kadang-kadang fatal. Antihistamin, bagaimanapun, juga telah menjanjikan dalam beberapa penelitian Alzheimer.

Penelitian ini tidak secara langsung meneliti penularan penyakit, tetapi penelitian di masa depan dapat mengatasi hal ini dan membantu memahami bagaimana protein penataan ulang di zona bahaya dapat direkrut oleh rumpun protein yang ada.

Sementara penelitian ini bertahun-tahun jauh dari uji coba medis, setidaknya membuat penyakit prion sedikit kurang menakutkan.

menu
menu